Les selenoproteïnes són proteïnes que incorporen l’aminoàcid selenocisteïna a la seva estructura primària. La particularitat d’aquest aminoàcid és que l’àtom de sofre que normalment trobem a la cisteïna és substituït per un àtom de seleni, un element traça essencial necessari per al desenvolupament de diverses funcions de l’organisme. El canvi de sofre per seleni provoca un augment considerable de la reactivitat de l’aminoàcid convertint les selenoproteïnes en importants elements de les reaccions d’oxidació-reducció en els tres dominis de la vida: eucariotes, procariotes i arquees.

En aquest projecte s’ha estudiat la presència de membres de les famílies de selenoproteïnes SelM i SelS en els genomes de 14 espècies de protistes recentment seqüenciats. Amb aquest objectiu s’ha procedit a avaluar la qualitat d’alineaments obtinguts en blastejar les seqüències proteïques de SelM i SelS conegudes anteriorment sobre els genomes a estudiar. Aquest anàlisis ha permès extreure conclusions vàlides sobre la presència o no de membres de les famílies SelM i SelS en els genomes estudiats.

Un cop completat l’estudi s’ha constat que no existeixen selenoproteïnes de la família SelM en cap dels genomes de protistes estudiats. Tot i així, durant el projecte s’ha observat que el software de detecció de Selenoproteïnes SelenoProfile identifica membres de SelM en els genomes de dos dels protistes estudiats, D. discoideum i D. fasciculatum. Després d’un anàlisi amb profunditat s’ha observat que l’alineament obtingut per a aquests microorganismes correspon en realitat a la família de selenoproteïnes Sel15, la qual comparteix amb SelM un mateix domini proteic. Per això podem concloure que cap dels protistes estudiats presenta proteïnes de la família SelM però si de la família Sel15 i que SelenoProfile s’equivoca al alinear-les com a SelM. Pel que fa a la família SelS, utilitzant una màster sequence, s’ha pogut identificar la presència d’un hipotètic homòleg en cisteïna en el genoma d’S. artica i d’una selenoproteïna SelS en el genoma de C. fasciculata.

Las selenoproteínas son proteínas que incorporan el aminoácido selenocisteína a su estructura primaria. La particularidad de este aminoácido es que el átomo de azufre que normalmente encontramos en la cisteína está sustituido por un átomo de selenio, un elemento traza esencial necesario para el desarrollo de múltiples funciones del organismo. El cambio del azufre por el selenio provoca un aumento considerable de la reactividad del aminoácido convirtiendo las selenoproteínas en importantes elementos de las reacciones de oxidación-reducción en los tres dominios de la vida: eucariotas, procariotas i arqueas.

En este proyecto se ha estudiado la presencia de miembros de las familias de selenoproteínas SelM y SelS en los genomas de 14 especies de protistas recientemente secuenciados. Con este objetivo se ha evaluado la calidad de los alineamentos obtenidos al blastear las secuencias proteicas de SelM i SelS conocidas anteriormente sobre los genomas a estudiar. Este análisis ha permitido extraer conclusiones validas sobre la presencia o no de miembros de las familias SelM i SelS en los genomas estudiados.

Una vez completado el estudio se ha constatado que no existen selenoproteínas de la familia SelM en ninguno de los genomas de protistas estudiados. Si que se ha podido demostrar que el software de detección de selenoproteínas SelenoProfile identifica erróneamente miembros de SelM en los genomas de dos de los protistas estudiados: D. discoideum i D. fasciculatum. Tras un análisis en profundidad se ha observado que el alineamiento obtenido para estos microorganismos corresponde en realidad a la familia de selenoproteínas Sel15, que comparte un mismo dominio proteico con SelM. Por eso podemos concluir que ninguno de los protistas estudiados presentan proteínas de la familia SelM pero si de la familia Sel15 i que SelenoProfile se equivoca al alinearlas como SelM. En el caso de SelS, utilizando una master sequence, se ha identificado la presencia de un hipotético homólogo en cisteína en el genoma de S. artica y de una selenoproteína SelS en el genoma de C. fasciculata.

Selenoproteins are proteins which contain the selenocistein aminoacid within their primary structure. While cistein usually contains a sulfur atom, this is substituted by a selenium atom in the structure of the selenocistein. Selenium is an essencial element which is needed for the correct development of multiple organic functions. The exchange of sulfur for selenium leads to a significant increase in the reactivity of the aminoacid. For that reason selenoproteins play an important role in the performance of oxido-reduction reactions in all domains of life: eukaryotes, prokaryotes and arqueas.

In this project the presence of members of the selenoprotein families SelM and SelS in the genomes of 14 different species of protists has been studied. With this aim, the quality of the alignments obtained from the peptide sequences of previously sequenced SelM and SelS proteins and the genomes studied has been evaluated. This analysis has lead to the establishment of strong conclusions about the presence or not of selenoproteins of the families SelM and SelS within all 14 protist genomes.

Once completed the analysis of the alignments it has been demonstrated that there are no examples of the SelM family in any of the genomes studied. Even though, during the development of the project we have detected that SelenoProfile software makes a mistake in the detection of members of this family in the genome of D. discoideum and D.fasciculatum. The reason of this problem is that SelM shares a common domain with Sel15 family, which can be erroneously identified as SelM. As a result, we can conclude that any of the protists studied contains any member of the SelM selenoprotein family. In the case of SelS, using a master sequence we have identified a cistein homologue in the genome of S. artica and a selenoprotein SelS in the genome of C. Fasciculata.