Conclusions

En aquest treball hem identificat el selenoproteoma de la Mustela putorius furo utilitzant exclusivament eines bioinformàtiques. El genoma de Mustela putorius furo consta de 24 selenoproteïnes com en la majoria de mamífers, d’un set total de 28 identificades.

Utilitzant com proteïnes de referència les anotades per Mus musculus i Homo sapiens, en Mustela putorius furo hem trobat les selenoproteïnes GPx1, GPx2, GPx3, GPx4, GPx6, DI1, DI2, DI3, Sel15, SelH1, SelH2, SelI, SelK, SelM, SelN, SelO, SelS, SelT, SelW1, TR1, TR2, TR3, SelP, SelR1; els homòlegs en cisteïna GPx5, GPx7, GPx8, SelW2, MsrA, SelR2, SelR3; l’homòleg en altres aminoàcids SPS1; i la maquinària eEFSec i SBP2. Pel que fa a SelH1, SelH2, SelO i SelW1, no hem pogut descriure amb precisió els seus elements SECIS amb el programa SECISearch2.19. Finalment, no hem pogut demostrar la presència de SPS2, mentre que sí podem afirmar l’absència de SelV.

La comparació dels nostres resultats amb els selenoproteomes dels organismes de referència utilitzats (ratolí i humà) revela certes característiques destacables. En primer lloc, SelH es troba duplicada en el genoma de la Mustela putorius furo, fenòmen que no ha estat descrit per aquesta proteïna en cap de les altres espècies estudiades. Probablement aquesta duplicació és molt recent ja que els dos productes gènics de la duplicació presenten una seqüència de aminoàcids idèntica.

Les proteïnes GPx4, SelN i SelO presenten un número d’exons menor al de l’organisme model. Això no indica que aquestes proteïnes no siguin funcionals en la fura perquè en altres organismes de classes i ordres diferents (Rattus norvegicus, Pan paniscus, Anolis carolinensis) aquestes proteïnes mostren splicing alternatiu que comprèn la forma de la proteïna trobada en fura. La presència de splicing alternatiu conservat en múltiples espècies ha estat descrit per les selenoproteïnes Sel15, SelT, MsrB1, SelO i GPx4 per Mariotti et al. 2012; el que coincideix amb els nostres resultats.

En quant al procediment del treball, som conscients que l’automatització del programa ens hagués permès optimitzar el procés d’obtenció de dades. Tot i així, considerem que el fet d’haver-ho realitzat tot manualment també ens ha portat molts aspectes positius. En primer lloc, ens ha ajudat a entendre cada pas del procediment i hem sigut conscients del objectiu i del resultat de cada etapa del treball. A més, hem pogut començar a interpretar els resultats al mateix moment de l'obtenció de dades, de manera que hem pogut estudiar cada proteïna al detall. Finalment, aquest procediment també ens ha permès detectar al moment resultats inesperats i repetir els passos necessaris i ajustar el mètode en cada cas (especialment alhora d’agafar les subseqüències per fer els alineaments amb t-coffee).

La limitació principal d’aquest treball ha estat la manca de selenoproteomes d’organimes model més propers a Mustela putorius furo com Canis lupus i Vulpes vulpes, així com un estudi més rigorós i exhaustiu dels selenoproteomes de les espècies ja descrites. També seria molt interessant el desenvolupament d’estudis experimentals per una millor descripció de la funció del seleni i de les selenoproteïnes.

En conclusió, en aquest treball hem construït una visió global del selenoproteoma de Mustela putorius furo de manera progressiva i hem sigut capaces de identificar 24 selenoproteïnes amb precisió. A més, malgrat les limitacions per trobar organismes model filogenèticament propers a la fura, hem pogut contrastar els resultats obtinguts amb els de les espècies de referència Mus musculus i Homo sapiens per treure noves conclusions. Creiem que seria molt interessant seguir investigant en el camp de les selenoproteïnes, ja que encara es coneix molt poc el seu funcionament i la seva implicació en els diferents processos metabòlics. L’esclariment d’aquests aspectes podria ser útil per a entendre el procés evolutiu que han seguit les selenoproteïnes en diferents espècies i per valorar la seva importància real en diversos processos metabòlics.