Conclusions

En l'estudi present es pot observar que en tots els grups funcionals hi ha la presència de repeticions d'aminoàcids, tot i que hi ha grups funcionals en els qual és més freqüent trobar aminoàcids repetits. Cal destacar que hi ha aminoàcids que tendeixen a repetir-se més que altres. Per exemple, si ens centrem en el cas de l'aminoàcid A (hidrofòbic), es pot observar apareix en els quatre grups funcionals (tot i que té més rellevància en el grup "DNA binding"). També es poden observar altres aminoàcids nomenats anteriorment que solen trobar-se repetits en el diversos grups funcionals (Q, G, S, i E).

És important destacar que el percentatge de repetició de L és molt elevat en el grup funcional "Transmembrane receptor activity " amb un valors pròxims al 40-50%. Això es pot relacionar amb el fet que aquestes zones de repeticions hidrofòbiques serveixen per identificar segments transmembrana de receptors de proteïnes extracel.lulars o com a pèptid senyal en la zona aminoterminal de proteïnes de membrana o extracel.lulars. La presència de L, per tant, és important per determinar zones hidrofòbiques, segments transmembrana, així com ajudar a l'estabilitat de les estructures secundària i terciària i per aquest motiu, les repeticions en tàndem d'aquest aminoàcid es troben tan representades en aquest grup funcional ja que pot ser que siguin afavorides per la selecció positiva. També per aquest mateix fet (augment de l'estabilitat proteica) pot ser que la freqüència relativa d'alanina sigui elevada ja que contribueix a l'estabilidad de l'hèlix alfa i les propietats de flexibilitat hidrofòbica (Karlin et al. 2002)

Com ja s'ha vist en diferents estudis anteriors, els diversos grups de proteïnes existents poden estar sotmesos a pressions selectives negatives (selecció purificadora) i, per tant, determinades mutacions (que poden canviar la pauta de lectura o provocar canvis aminoacídics) poden no ser tolerades a nivell de proteïna i no donar-se a la naturalesa. Aquests canvis no tolerats són anomenats canvis no sinònims (dN) i aquells canvis que si que són tolerats s'anomenen sinònims (dS).

En el cas dels grups funcionals "Transmembrane receptor activity" i "Oxidoreductase activity" els quocients dN/dS són més elevats que en els altres dos grups funcionals i això segurament és degut al fet que la selecció purificadora ha actuat amb menys força que en els altres dos grups funcionals, és a dir, els canvis no sinònims són més ben tolerats. Es per aquest motiu que es pot hipotetitzar que en els grups funcionals "DNA binding" i "Protein binding" les mutacions que donen lloc a les repeticions en tàndem d'aminoàcids només són tolerades si no produeixen un canvi a nivell proteic (canvi aminoacídic), produeixen un canvi sinònim o provoquen un augment de la funció de la proteïna i, per tant, la selecció positiva actuarà a favor de la mutació (és a dir, es mantindrà la repetició aminoacídica). Si no es dóna cap dels casos citats anteriorment i es produeixen canvis no sinònims o que disminueixen la funció proteica, la selecció negativa actua eliminant-los. Per tant, hi hauran moltes mutacions que no es permetran i aixó farà que sigui més difícil que es perdi la homologia.

No s'han pogut observar grans diferències entre els grups homòlegs-no homòlegs pel que fa a aminoàcids que es trobin repetits en un grup i no en l'altre. Com ja s'ha dit a l'apartat de resultats, això era d'esperar ja que el fet que una proteïna presenti repeticions no ha de tenir cap relació amb tenir o no el seu corresponent homòleg en ratolí i si que ha de tenir relació amb el grup funcional al qual pertany. Gràcies a l'estudi de seqüències de proteïnes, a partir de diferents bases de dades,s'ha observat que les repeticions d'aminoàcids petits o hidrofílics són més freqüents ja que són més ben tolerats (Katti et al. 2000).A més cal destacar que les repeticions més freqüents són aquelles formades per aminoàcids polars (Q, N, S, P i T), àcids (E, D) o aminoàcids petits com poden ser G (polar) i A (hidrofòbic) (Hancock et al. 1999). Això correlaciona amb els nostres resultats, en els diversos grups funcionals, els aminoàcids dits anteriorment són els que es presenten més sovint repetits.

La comparació de proteïnes humanes amb homòleg en ratolí i proteïnes sense homòleg ha servit per confirmar que la presència de repeticions d'aminoàcids no depèn del fet de tenir o no homòleg i que depèn del fet de pertànyer a un grup funcional o un altre (com ja se sabia gràcies a estudis anteriors).

En conclusió, es pot afirmar que les repeticions en les proteïnes estudiades no depenen de tenir el seu corresponent homòleg en ratolí i que en canvi depenen del grup funcional del qual formen part. A més, cal remarcar que hi ha proteïnes que, tot i presentar una homologia és molt elevada amb les proteïnes de M.musculus, presenten una gran quantitat d'aminoàcids diferents repetits (DNA binding i Protein binding), això pot ser explicat pel fet que aquestes repeticions "que es veuen" poden contribuir beneficiosament en la funció de la proteïna. Això no és incompatible amb trobar un percentatge d'identitat elevat. Aquest percentatge l'únic que ens diu és que les mutacions i repeticions que no contribueixin a la funció o perjudiquin la funció seran eliminades per la selecció purificadora.