CONCLUSIONES
El objetivo de este trabajo era identificar todas las selenoproteínas, las proteínas homólogas de cisteína y las proteínas de maquinaria necesarias para la síntesi de selenoproteínas del megaquiróptero Eidolon helvum.
Para conseguir este objetivo, usamos los programas Tblast, tcoffee, genewise, exonerate, SECISearch3 y Seblastian tal como describimos en el apartado de Materiales y Métodos. Además, para agilizar el análisis, creamos un programa que automatizaba los distintos pasos necesarios para analizar cada proteína.
Nuestros resultados, comentados en la Discusión, nos muestran la identificación de 21 selenoproteínas (DI1-2-3, GPX1-2-3-4, TR1-2-3, SeL15, SelH, SelI, SeLK, SelM, SelN, SelO, SelP, SelR1, SelT, SelW1), 8 proteínas homólogas de cisteína (MsrA, GPX5-7-8, SelR2, SelU1-2-3) y 7 proteínas de maquinaria (SBP2, SPS1-2, SecS, Pstk, Secp43 y eEFSec).
GPX6 no la encontramos en el genoma de Eidolon helvum, tal como esperíamos, ya que ésta tampoco se encuentra presente en el genoma de especies cercanas a la nuestra, como Pteropus vampyrus. Tal como explicamos en la Introducción, esta proteína se produjo por un proceso de duplicación de GPX3 al igual que GPX5.
SelV también es una proteína generada por un proceso de duplicación, en este caso de SelW. Esta selenoproteína tampoco la encontramos en el genoma de Eidolon helvum, la cual cosa concuerda con lo que esperíamos según los datos obtenidos en la literatura, que clasifican a SelV como la selenoproteína menos conservada en mamíferos.
SelW2 tampoco la encontramos en nuestra especie, tal como esperaríamos, ya que esta selenoproteína, tal como vimos en la Introducción, solo se encuentra conservada en especies de peces y ranas.
Respecto a SelS, no pudimos determinar su conservación en Eidolon helvum. Aunque predijimos un elemento SECIS para el scaffold seleccionado de SelS en Eidolon helvum, la baja homología entre este scaffold y la query problema nos impidieron confirmar su conservación. Harían falta análisis más exhaustivos para determinar si esta selenoproteína se encuentra o no conservada en Eidolon helvum.
Tampoco pudimos determinar si SelR3 se encuentra conservada. En el análisis no obtuvimos ningún scaffold que cubriese mayoritariamente la query problema de Homo sapiens, solo obtuvimos distintos scaffolds que cubrían parcialmente la query problema y que parecían ser contiguos entre sí. Sabiendo que esta selenoproteína no está conservada en Pteropus vampyrus, especie cercana a Eidolon helvum, podemos hipotetizar que es muy probable que ésta tampoco se encuentre conservada en nuestra especie. Podría ser que SelR3 se hubiese perdido en un ancestro común de estas dos especies de megaquirópteros.
Respecto a los homólogos de cisteína, en general encontramos esas proteínas que también son homólogas de cisteína en Pteropus vampyrus, que son; GPX5, GPX7, GPX8, SelU1-2-3 y SelR2.
En relación a las proteínas de maquinaria, las encontramos todas conservadas, la cual cosa es congruente, ya que sin éstas proteínas no sería posible la síntesi de las selenoproteínas.
Finalmente, comentar que no todas las querys obtenidas de las distintas proteínas predichas en Eidolon helvum empiezan por el aminoácido metionina y por lo tanto no todas están bien anotadas.
La mala anotación de las proteínas predichas es probable que se deba a una baja calidad del genoma de Eidolon helvum.
Así mismo, no siempre ha sido posible predecir elementos SECIS para todas las selenoproteínas identificadas en Eidolon helvum. Esto se debe a que al hacer el blastall, los scaffolds que obteníamos del genoma de E. helvum eran muy cortos, de manera que es probable que no incluyeran la región del genoma que codifica para el elemento SECIS.