L’objectiu principal d’aquest treball es basa en la detecció i identificació de dues famílies de selenoproteïnes anomenades Thioredoxin reductase i Fep15 en els genomes dels protistes seqüenciats al 2011.

Les selenoproteïnes són proteïnes que incorporen un aminoàcid que és la selenocisteïna (aminoàcid vint-i-u). Aquest aminoàcid es troba a la major part d’espècies (archaea, procariotes i eucariotes). La selenocisteïna (Sec) és un anàleg de la cisteïna (Cys) que en comptes de tenir un àtom de sofre (S), conté un àtom de seleni (Se). Aquests dos elements tenen una reactivitat semblant i presenten unes propietats químiques similars.

L’aminoàcid selenocisteïna és codificat pel codó UGA, el qual és, pràcticament sempre, un codó de terminació de la traducció. La recodificació del codó UGA com a codó per la selenocisteïna és mediada per una estructura tridimensional en l’extrem 3’ no traduït (UTR) dels gens de les selenoproteïnes. Aquesta estructura rep el nom de SElenoCystein Insertion Sequence (SECIS Element).

Hem obtingut les seqüències conegudes de les dues famílies de selenoproteïnes de la base de dades SelenoDB. Per tal de realitzar els alineaments i localitzar possibles hits hem utilitzat el programa tBLASTn, Exonerate, GeneWise i TCoffee. Finalment, hem buscat elements SECIS en aquells hits candidats a ser selenoproteïnes. També hem buscat si els genomes que possiblement contenen una selenoproteïna o un homòleg en cisteïna tenen o han conservat la maquinària de transcripció necessària per la síntesi de selenocisteïnes.

Els resultats obtinguts han estat la identificació d'una selenoprotïna de la familia de les Thioredoxin reductase en els genomes de P.ultimum, S. parasitica, P. tricornutum, H. arabidopsidis, C. owczarzaki, T. trahens, B. hominis i N. gruberi. També hem observat homòlegs en cisteïna en els genomes de S. parasitica, C. muris i C. parvum. En el cas de la familia de Fep15 no hem identificat selenoproteïna o homòleg en cisteïna en cap genoma.

The goal of our research is to detect and identify new selenoproteins from the Thioredoxin reductase and Fep 15 selenoprotein families in the protist genomes sequenced in 2011.

Selenoproteins are the type of proteins that incorporate a selenocystein aminoacid (twenty-first aminoacid). This aminoacid is present in most species (archea, procariotic and eucariotic). Selenocystein (Sec) is analog to cystein (Cys) but it contains a selenium (Se) atom instead of the sulfur atom. These elements have similar reactivity and chemical properties.

The selenocystein aminoacid is encoded by UGA codon, that we usually find as a stop sign. The recodification of the UGA codon is caused by a three-dimensional structure located at the 3’ ending non translated (UTR) of the selenoproteins genes. This structure is referred to as SElenoCystein Insertion Sequence (SECIS Element).

The sequences of the two selenoprotein families were extracted from the database SelenoDB. In order to locate hits by aligning the selenoprotein sequences with the protist genomes we used the programs tBLASTn, Exonerate, GeneWise and Tcoffee. Finally we looked for SECIS elements.

Our analysis has concluded with the identification of the Thioredoxin reductase selenoprotein family in the P.ultimum, S. parasitica, P. tricornutum, H. arabidopsidis, C. owczarzaki, T. trahens, B. hominis and N. gruberi genomes. We also observed cistein homologous in the S. parasitica, C. muris and C. parvum genomes. We did not identify any selenoprotein or cistein homologous in the Fep15 family.