Methionine-R-sufoxide reductase (SelR)

SelR és una selenoproteïna de mamífers que en la resta d'organismes, excepte certs paràsits i hipertermòfiles, es troba com a homòleg en cisteïna.

La seva funció no és gaire coneguda però se sap que està molt relacionada amb la de MsrA (proteïna de maquinària) en la protecció contra l'estrès oxidatiu.

Resultats


TblastN

En el TblastN de la selenoproteïna humana SelR1 s'obtenen diferents hits però tots ells amb un e-value alt, i en cap d'ells l'alineament arriba fins a la selenocisteïna. Per veure l'alineament clica aquí

Clica la imatge per veure-la gran

En el TblastN de les proteïnes humanes SelR2 i SelR3, que són homòlogues en cisteïna, sí que s'obtenen bons hits. Totes dues proteïnes alineen amb la mateixa regió del genoma de P.marinus amb un e-value similar. És per això que es suposa que tot i que en humans hi ha tres SelR, en P.marinus només hi ha una. Per veure l'alineament clica aquí

Clica la imatge per veure-la gran

En l'alineament es veu que la possible proteïna de P.marinus alinea també una cisteïna amb homòloga humana.


Predicció de SelR en P. marinus

Per tal d'obtenir la seqüència proteica de la possible proteïna i el seu cDNA, s'utilitza el programa Genewise. El qual prediu una seqüència peptídica molt curta però que conté la cisteïna.

Clica la imatge per veure-la gran

Clica la imatge per veure-la gran

Per veure el fitxer Genewise clica aquí


Blastcl3 nr El resultat del blastcl3 per la selR predita es pot veure aquí

Discussió

SelR es troba en P.marinus com a homòleg de cisteïna ja que en els TblastN fets entre SelR2 i SelR3 humanes i el genoma de l'organisme apareix un hit bo. El fet de que SelR1 no alineï i sí que ho faci en SelR2 i SelR3, pot significar que l'especiació es va produir després de la primera duplicació de SelR en humà.

torna a resultats      

 

Universitat Pompeu Fabra