La biologia del seleni (Se) i les selenoproteïnes segueix sent un repte. En primer lloc, la diversitat funcional i la distribució filogenètica d’aquestes proteïnes en la natura no es coneix amb precisió. De fet, a mesura que es progressa en la seqüenciació de genomes es van descobrint noves selenoproteïnes. En segon lloc, encara que la majoria de selenoproteïnes amb funció coneguda són enzims involucrats en reaccions redox, la majoria d’elles no han estat funcionalment caracteritzades. En tercer lloc, els trets atípics de la traducció de la selenocisteïna (Sec) donen lloc a un model de recerca excepcional. En quart lloc, la investigació de l’evolució de l’ús d’aquest aminoàcid és important per entendre les relacions filogenètiques i funcionals entre famílies de selenoproteïnes. Per últim, el grau d’intercanvi entre Sec i Cys, l’ús desigual i dinàmic d’aquests residus i la incertesa de l’origen de Sec en el codi genètic, fan de l’evolució de les selenoproteïnes una qüestió interessant.
El nostre estudi s’ha centrat en determinar les selenoproteïnes del genoma de Nannospalax galili. L’objectiu era poder fer la cerca a partir de les proteïnes de Echinops telfairi però la mala anotació de les queries ha fet que s’hagi recorregut a les selenoproteïnes d’Homo sapiens ja que aquestes estan millor descrites.
S’han trobat un total de 18 selenoproteïnes dins del genoma de N.galili: Sel15, GPx1, GPx2, GPx3, GPx4, DI1, DI2, DI3, SelH, SelK, SelM, SelO, SelP, SelR1, SelW1, TR1, SPS1 i SPS2. Cal destacar que la SPS1 es trobava anotada com a homòleg de cisteïna al genoma humà mentre que no estava al genoma d’E.telfairi. La SelI i la SelO són selenoproteïnes anotades anteriorment en el genomà d’H.sapiens però no en el d’Echinops telfairi.
Durant aquesta cerca s’ha comprovat que existeixen 2 selenoproteïnes d’H.sapiens i/o E.telfairi que s’han anotat com a homòlegs de cisteïna al genoma de Nannospalax galili: la GPx6 (H.sapiens) i la TR2 (H.sapiens i E.telfairi). Per altra banda, per la TR3, la SelN i la SelS no s’ha pogut determinar si mantenien o no la selenocisteïna ja que aquesta quedava fora de l’alineament. Com ja s’ha comentat anteriorment, es tenen dubtes de que la proteïna SelV es mantigui com a tal en el genoma de N.galili.
També s’han analitzat les proteïnes de la maquinària del seleni. Cap d’elles conté una selenocisteïna, excepte la SPS1 i la SPS2 que es poden considerar selenoproteïnes.
En la majoria de les selenoproteïnes s’han trobat elements SECIS que donen una evidència més de que aquestes proteïnes es poden anotar com a tals. Per una part d’aquestes selenoproteïnes s’ha determinat que tenen homologia amb proteïnes d’altres espècies gràcies al programa Seblastian. En alguns homòlegs de cisteïna també s’han predit elements SECIS; això pot ser degut a que encara mantenen aquests elements però no l’aminoàcid amb seleni.
La realització del treball que aquí es presenta ens ha permès obtenir una visió general de com s’executa l’anotació d’un genoma. De la mateixa manera, hem adquirit coneixements relacionats amb la programació en Perl i amb el llenguatge HTML.