SelR i MsrA, com la gran part de selenoproteïnes són peces importants en la lluita contra l'estrès oxidatiu i formen part de la família de les meteonin-sulfòxid reductases. La funció de MsrA consisteix en reduir específicament methionine S-sulfoxides de les proteïnes mentre que SelR ho fa específicament per a l'estereoisòvemer R methionine S-sulfoxides. Així doncs, l'activitat de les dues conjuntament permet la reducció dels dos estereoisòmers. Com que aquestes proteïnes són tant semblants funcionalment, trobem que tenen un domini homòleg amb dues cisteïnes (homòlogues) i histidines conservades. Aquest domini uneix seleni i zinc. |
En aquest cas hem agafat el resultat de SelR amb un score i un e-value més elevat que correspon amb SelR3 del H. sapiens. Si ens fixem podem observar com en aquesta espècie la família SelR (les 3 isoformes) s'alineen en la mateixa regió però amb una llargada diferent. Aquestes regions se solapen éssent SelR1 la més curta (712-1005) i les SelR2-3 mé semblants (628-999 i 628-1002 respectivament); això ens fa suposar que hi han hagut dues duplicacions, una separant SelR1 de la resta i l'altre una duplicació donant SelR2 i SelR3.
Exonerate: Observem com en aquesta predicció amb l'exonerate s'observa una evidencia de l'homòleg amb cisteina. Existeix una conservació tant en la regió anterior com en la posterior.
Clica aquí per observar el cDNA i la proteïna del Genewise
Una observació molt positiva respecte els resultats amb el T-Coffee i que confirma els resultats anteriors, és el fet que quan alineem totes les proteïnes de la família SelR tot i ser molt diferents entre elles contenen la regió anterior i posterior de la cisteïna conservada.