INTRODUCCIÓ
Les alcohol deshidrogenasses de mamífers són
metalo-enzims dimèrics o tetramèrics que
s’uneixen, com a mínim, a dos àtoms de zinc per subunitat i requereixen la unió
del cofactor NAD+ per a catalitzar l’oxidació reversible
d’alcohols a aldehids o cetones:
La família de ADH pertany a una superfamília de
proteïnes amb un domini d’unió a Zn i la seva funció és universal (es troba en bactèries, mamífers, plantes i fongs). En la majoria de les espècies
presenta un gran polimorfisme (hi ha més d’un isoenzim). En l’espècie humana,
aquesta família ha estat dividida en base a diferentes criteris:
en
cinc classes (I-V) en base a propietats cinètiques i immunològiques diferents
en cDNA codificants (1-7)
segons similaritats estructurals
en subunitats proteiques
(abgpcsm)
((Edenberg 1991; Ya-sunami,Chen, and Yoshida 1991;
Pares et al. 1992;Stone et al. 1993).
Nomenclatura
|
Transcripts |
Classes |
Subunitats |
ADH 1(P07327)
|
a |
|
|
ADH
2(P00325) |
b |
|
|
ADH
3(P00326) |
g |
|
|
ADH 4(P08319) |
p |
|
|
ADH 5(P11766) |
c |
|
|
ADH 6(P28332) |
No isolades |
|
|
ADH 7(P40394) |
s, m |
Cada subunitat té un subdomini d’unió al coenzim i un
subdomini catalític. Cada isoenzim pot estar
format per subunitats idèntiques (homodímer o homotetràmer) o bé pot estar
format per subunitats diferents (heterodímer o heterotetràmer).
Informació general
|
|
CLASSE |
EXONS |
LOCALITZACIÓ |
LOCALITZACIÓ |
SUBUNITATS |
SUBSTRAT |
|
|
|
|
CROMOSOMICA |
FISIOLOGICA |
|
MAJORITARI |
|
ADH 1 |
1 |
9 |
4q22 |
fetge |
1 |
retinol |
|
ADH 2 |
1 |
9 |
4q22 |
fetge i ronyó |
3 |
etanol |
|
ADH 3 |
1 |
9 |
4q22 |
fetge i estòmac |
2 |
etanol |
|
ADH 4 |
2 |
7 |
4q22 |
fetge |
1 |
A, NA,
retinol |
|
ADH 5 |
3 |
8 |
4q21-4q25 |
ubiquitari |
1 |
formaldehid |
|
ADH 6 |
5 |
7 |
4q22.3 |
estòmac i
fetge |
1 |
glucocorticoides |
|
ADH 7 |
4 |
9 |
4q23-4q24 |
estòmac |
1 |
retinol |
