En aquesta taula es mostra per cadascuna de les proteïnes de la família Bcl2 humana: la localització cromosòmica del gen que la codifica, el número d’exons, la llargada del trànscrit i la imatge de la seva estructura exònica.

 

 

Nom de la proteïna

 

Cromosoma

Número d’exons

Llargada del cDNA(pb)

Número de productes del gen

 

Estructura exònica

 

Esquema dels diferents trànscrits

 

 

Bcl2 

 

 

18q21.3

 

 

 

1

 

 

615

 

 

2

 

 

 

 

Bak

 

 

6p21.3-.2

 

 

 

6

 

 

2098

 

 

 

2

 

 

 

 

 

 

Bax

 

 

 

 

 

19q13.3-.4

 

 

 

 

 

 

6

 

 

 

 

 

576

 

 

 

 

 

4

 

 

 

 

 

 

 

Bcl w

 

 

 

 

14q11.2-q12

 

 

 

 

 

4

 

 

 

 

3530

 

 

 

 

1

 

 

 

 

 

 

Bcl x

 

 

 

20q11.2

 

 

 

 

2

 

 

 

924

 

 

 

2

 

 

 

Bfl-1

 

 

15q24.3

 

 

 

2

 

 

798

 

 

1

 

 

 

 

Mcl-1

 

 

 

 

1q21

 

 

 

 

 

3

 

 

 

 

3932

 

 

 

 

2

 

 

 

 

 

S1ha intentat trobar alguna relació o causalitat entre els dominis presents en cada proteïna i el número de dominis y la seva disposició en el seu gen respectiu però el resultatat ha sigut negatiu. Si pensem que cada domini està codificat per un exó estem equivocats, ja que Bcl2 conté 5 dominis diferents i en canvi un únic exó i en canvi l’estructura de Bclw: conté 4 exons i només 3 dominis, de manera que no podem arribar a cap conclusió per trobar una relació estructura-funció.

 

SNPs         

 

Hem buscat en diferents bases de dades l’existència d’SNPs en les proteïnes que formen la família Bcl2 humana:

 

      * SNPdatabase (NCBI) 

      * Gene Cards Database

      * HGMD (Human Gen Mutation Database)

      * HGBASE (Human Genic Bi-Allelic Sequences database of intra-genic DNA sequence polymorphisms)

      * The Human SNP database

 

 

Encara que existeixen una gran quantitat de SNPs en totes les proteïnes d’aquesta família, només hem trobat que un d’ells sigui un polimorfisme que impliqui una fitness biològica diferent respecte l’al·lel més freqüent. En els altres casos els polimorfismes es troben en regions no-codificants (introns, 5’-3’UTRs) o en regions codificants, on el canvi de codó és sinònim i no hi ha canvi d’aminoàcid i, per tant, no té cap implicació biològica. En les poques ocasions que hem trobat que el canvi és no sinònim, l’aminoàcid resultant és de naturalesa molt semblant i no s’altera l’estructura terciària de la proteïna ni la seva funcionalitat.

 

El polimorfisme de l’alanina 43 de Bcl2 a treonina (GCCàACC, CM980213 a HGMD) comporta un augment de la resistència a patir malalties autoimmunes (Komaki S. et al.). S’ha demostrat que els individus amb malalties autoimmunes com: diabetis mellitus dependent d’insulina, artritis reumatoide, lupus eritematòs i síndrome d’Sjogren tenen una freqüència de treonina 43 significativament més baixa que en la població general.